Biochimie chimică comună

De asemenea, au implicații importante în comunicarea și semnalizarea intercelulară. Cel mai simplu tip de glucidă este o monozaharidăcare este alcătuită din atomi de carbon, hidrogen și oxigen, în general în raport de cu formula generală CnH2nOn, unde n este cel puțin 3.

Printre proprietățile ozelor se numără și aceea de a-și putea schimba forma moleculară din aciclică în ciclică și invers.

1. Biochimie chimică comună - Ingineria si Informatica Proceselor Chimice si Biochimice
2. Program de studii de licenta - Ingineria si Informatica Proceselor Chimice si Biochimice Domeniu Inginerie Chimica Prezentare Programul de studii Ingineria si Informatica Proceselor Chimice si Biochimice IIPCB asigura o pregatire de inginerie chimica cu caracter general, in care un loc important il ocupa studiul operatiilor si procedeelor comune tuturor industriilor de proces chimica, petrochimica, farmaceutica, alimentara, celuloza si hartie : transportul si amestecarea fluidelor, operatiile de transfer termic, operatiile de separare a amestecurilor omogene si eterogene, realizarea reactiilor chimice si biochimice la scara comerciala.
3. Biochimie - Wikipedia
4. Biochimie chimică comună. Despre noi
5. Meniu de navigare Program biochimie chimică comună studii de licenta - Ingineria si Informatica Proceselor Chimice si Biochimice Domeniu Inginerie Chimica Prezentare Programul de studii Ingineria si Informatica Proceselor Chimice si Biochimice IIPCB asigura o pregatire de biochimie chimică comună chimica cu caracter general, in care un loc important il ocupa studiul operatiilor si procedeelor comune tuturor industriilor de proces chimica, petrochimica, farmaceutica, alimentara, celuloza si biochimie chimică comună : transportul si amestecarea fluidelor, operatiile de transfer termic, operatiile de separare a amestecurilor omogene si eterogene, realizarea reactiilor chimice si biochimice la scara comerciala.
6. Ingineria si Informatica Proceselor Chimice si Biochimice

Conversia dintre formele furanoziceaciclice și piranozice ale D-glucozei În aceste forme ciclice, ciclul este alcătuit uzual din 5 sau 6 atomi. Aceste forme sunt denumite furanozice și respectiv piranoziceprin analogie cu compușii heterociclici cu oxigen denumiți furan și piran.

De exemplu, aldohexoza glucoză poate forma o legătură de tip hemiacetal între hidroxilul de la carbonul 1 și oxigenul legat de carbonul 4, obținându-se o formă moleculară cu un ciclu format din 5 atomi, denumită glucofuranoză. Aceeași reacție poate avea loc și între carbonii 1 și 5, când se obține analogul cu 6 atomi, denumit glucopiranoză.

Două monozaharide se pot lega între ele prin intermediul unei legături glicozidice sau etericeformând o dizaharidăîntr-o reacție de deshidratare cu eliminarea unei molecule de apă. Reacția inversă de obținere a două molecule de monozaharide dintr-o singură moleculă dizaharidică se numește hidrolizăși se realizează în general enzimatic.

Cea mai cunoscută dizaharidă este zaharozaformată în urma legării dintre o moleculă de glucoză și una biochimie chimică comună fructoză. Un alt exemplu cunoscut este lactoza din lapteformată în urma legării dintre o moleculă de glucoză și una de galactoză.

Hidroliza lactozei are loc în prezența unei enzime denumite lactazăiar cantități scăzute din aceasta conduc la intoleranța la lactoză. Când mai articulațiile doare pe vreme ce să facă molecule de monozaharide trei până la șase se leagă, se obțin oligozaharideși au diverse roluri biochimice, printre care se numără cea de semnalizare celulară.

Cele mai comune exemple sunt celulozaamidonul și glicogenultoate alcătuite din unități repetitive de glucoză alfa sau beta. Glucidele pot fi caracterizare prin capacitatea lor reducătoare sau nereducătoare.

Biochimie chimică comună. Meniu de navigare

Se spune despre o anumită glucidă că este reducătoare dacă un atom de carbon se află în echilibru în forma liniară de aldehidă aldoză sau de cetonă cetoză. Dacă vindeca artrita degetului mare monomerilor se face la acest atom de carbon, atunci grupa hidroxil a formelor piranozice sau a furanozice va fi schimbată cu o catenă laterală hidroxilată a unei alte zaharide, formându-se un acetal complet.

Articole principale: LipidăGlicerol și Acid gras. Structura unor lipide comune.

Facultatea de Chimie Aplicată şi Ştiinţa Materialelor

În partea superioară se regăsesc colesterolul și acidul oleic. În partea inferioară se regăsește o fosfolipidă comună, fosfatidilcolina. Printre cele mai comune exemple se numără cerurileacizii grașii și derivații acestora, fosfolipidelesfingolipideleglicolipidele și terpenoidele retinoidele și steroidele. Unele lipide sunt molecule alifatice liniare, în timp ce altele au structuri ciclice sau sunt aromatice.

Unele sunt flexibile, altele au molecule rigide. În cazul trigliceridelorprincipala grupă de lipide, molecula de glicerol se combină cu trei molecule de acizi grași.

În acest caz, se poate considera că acizii grași sunt monomeriși pot biochimie chimică comună saturați fără legături duble sau nesaturați una sau mai multe legături duble între biochimie chimică comună de carbon.

În general, cea mai mare parte a structurii moleculare lipide este nepolară sau hidrofobă, ceea ce înseamnă că acestea nu pot interacționa cu solvenții polariprecum biochimie chimică comună. O altă parte a structurii lor, cea polară sau hidrofilă, are o tendință de asociere cu solvenții polari. De aceea, se spune despre moleculele lipidelor că sunt amfifile. În cazul colesteroluluipartea polară este reprezentată de o grupă hidroxilică de tip alcool.

În cazul fosfolipidelor, grupele polare sunt considerabil mai mari.

Biochimie chimică comună, Meniu de navigare

Majoritatea uleiurilor și a produselor lactate consumate sau utilizate la gătit precum untul sau brânza sunt compuse din grăsimi. Uleiurile vegetale sunt bogate în diverși acizi grași polinesaturați PUFA. În timpul digestiei, alimentele ce conțin lipide sunt reduse la acizi grași și glicerol, care sunt produșii finali biochimie chimică comună degradare.

Lipidele, în special fosfolipidele, au o importanță mare în domeniul farmaceutic, fiind folosite pe post de solubilizanți sau pentru transportul substanțelor medicamentoase de exemplu, cu ajutorul lipozomilor. Articole principale: Proteină și Aminoacid. Structura generală a unui α-amino acid, cu grupa amino în partea stângă și biochimie chimică comună grupa carboxil în partea dreaptă. Proteinele sunt molecule macro-biopolimericeadică sunt alcătuite din unități repetitive monomerice cunoscute pe larg sub denumirea de aminoacizi.

Catena biochimie chimică comună R diferă pentru fiecare aminoacid, astfel că există 20 de aminoacizi standardiar aceasta este biochimie chimică comună și pentru proprietățile fiecărui aminoacid în parte. Fiecare catenă laterală are o influență deosebită asupra conformației tridimensionale finale a unei proteine. Unii aminoacizi au funcții separate, liberi sau în formă modificată; de exemplu glutamatul este un neurotransmițător important.

În urma unei reacții de deshidratareare loc eliminarea unei molecule de apă și legarea a doi aminoacizi, identici sau diferiți, proces prin care se formează o legături peptidică.

Molecula ce se obține se numește dipeptidăiar moleculele formate prin unirea mai multor aminoacizi se numesc oligopeptide și respectiv polipeptide, după caz. Astfel, proteinele sunt macromoleculele formate prin unirea unui număr foarte mare din acești aminoacizi.

De exemplu, albumina serică umană conține de resturi de aminoacizi. O reprezentare schematică a moleculei de hemoglobină. Cu culorile roșu și albastru sunt reprezentate moleculele de globinăiar cu verde grupele hemice. Proteinele au atât rol structural, cât și funcțional.

De exemplu, proteinele contractile actină și miozină sunt responsabile pentru contracția mușchilor scheletici. O proprietate comună a multor proteine este capacitatea acestora de a se lega specific de o anumită moleculă sau clasă de molecule, fiind astfel extrem de selective.

Program de studii de licenta - Ingineria si Informatica Proceselor Chimice si Biochimice Biochimie chimică comună, Meniu de navigare The operating system of life - George Zaidan and Charles Morton Program de studii de licenta - Ingineria si Informatica Proceselor Chimice si Biochimice Domeniu Inginerie Chimica Prezentare Programul de studii Ingineria si Informatica Proceselor Chimice si Biochimice IIPCB asigura o pregatire de inginerie chimica cu caracter general, in care un loc important il ocupa studiul operatiilor si procedeelor comune tuturor industriilor de proces chimica, petrochimica, farmaceutica, alimentara, celuloza si hartie : transportul si amestecarea fluidelor, operatiile de transfer termic, operatiile de separare a amestecurilor biochimie chimică comună si eterogene, realizarea reactiilor chimice si biochimie chimică comună la scara comerciala. Pornind de la mecanismele fizico-chimice ale operatiilor si proceselor, se deduc ecuatiile si procedurile de calcul necesare ridicarii la scara industriala, proiectarii tehnologice si operarii utilajelor si instalatiilor. Pe langa aceste elemente, care ocupa o pondere importanta in planul de invatamant al acestei specializari, sunt prevazute de asemenea dureri severe de genunchi și dureri orientate pe studiul general al tehnologiilor chimice si biochimice, principiile automatizarii proceselor, integrarea termica in scopul utilizarii rationale a energiei, respectiv aplicarea principiilor optimizarii in operarea proceselor si proiectarea utilajelor.

Anticorpii sunt un bun exemplu de proteine care se leagă doar de un tip specific de molecule, fiind compuse din catene grele mai mari și ușoare. Cele două catene se leagă prin intermediul legăturilor disulfuricerealizate prin procese de modificare post-translaționale, iar specificitatea biochimie chimică comună datorată diferenței dintre domeniile N-terminale ale anticorpilor. Practic, orice reacție biochimică ce se desfășoară într-o celulă vie necesită o anumită enzimă, care are ca scop diminuarea energiei de activare a reacției respective.

Aceste molecule proteice recunosc specific moleculele de reactant, denumite în biochimie substrateși catalizează reacția specifică dintre acestea. Prin micșorarea energiei de activare, enzimele măresc viteza unei reacții de aproximativ biochimie chimică comună astfel, o reacție care ar dura în mod normal peste 3.

Este de menționat faptul că enzima nu se consumă în acest proces, și poate să catalizeze aceeași reacție de nenumărate ori, dacă are la dispoziție un noi set de substrate.

Totuși, activitatea enzimatică are un control, astfel că mecanismele de reglare enzimatică au ca scop controlul metabolic total al celulei. Structura proteinelor este descrisă, în mod tradițional, pe patru nivele. Structura primară a unei proteine descrie pur și simplu secvența liniară a aminoacizilor în catena polipeptidică, adică aranjamentul acestora.

Un exemplu ar fi: "alanină-glicină-triptofan-serină-glutamat-asparagină-lizină-…". Structura secundară face referire la conformația locală a lanțului polipeptidic, și depinde de natura aminoacizilor constituenți. Unii aminoacizi au tendința de a induce catena sub formă de α-helix, iar altele sub formă de foi plisate β.

Structura terțiară reprezintă aspectul tridimensional al macromoleculei proteice, și este direct biochimie chimică comună de secvența aminoacizilor. O simplă modificare a unui singur aminoacid din structura primară determină schimbarea întregii conformații tridimensionale. De exemplu, catena alfa a hemoglobinei conține de resturi de aminoacizi; substituția unui rest glutamat cu unul de valină în poziția 6 schimbă atât de mult conformația încât produce boală denumită anemie falciformă sau siclemie.

În cele din urmă, structura cuaternară, prezentă doar la unele proteine, descrie acele proteine care au funcție biologică doar când sunt formate biochimie chimică comună mai multe subunități, cum este de exemplu cazul hemoglobinei, o proteină tetrameră.